Hämoglobin (Hb) ist ein metallhaltiges Protein, das dem Blut eine rote Farbe verleiht. Um die Eigenschaften und Bedeutung von Hämoglobin zu verstehen, ist es notwendig, seine Struktur zu verfeinern.
Struktur und Produktion von Hb.
Hb ist ein kugelförmiges Protein mit einem relativen Molekulargewicht von 64.500. In seinem komplexen Molekül enthält es ein Protein und einen Nicht-Protein-Teil. Der Proteinteil wird Globin genannt und der Nichtproteinteil wird Häm genannt. Das Häm verleiht dem Hämoglobin und dem Blut nämlich eine rote Farbe. Der Globinteil des Hämoglobins besteht aus zwei Paaren von Polypeptidketten (PPV), jedes Paar hat die gleiche Struktur. Normalerweise enthält Hämoglobin bei Erwachsenen (bestehend aus 4 Polypeptidketten) zwei Alpha-Ketten, die aus 141 Aminosäuren bestehen, und zwei Beta-Ketten, die aus 146 Aminosäuren bestehen. Hämoglobin mit dieser Struktur wird Hämoglobin A genannt.
Fetales Hämoglobin unterscheidet sich von Hämoglobin bei Erwachsenen. Fetales Hämoglobin enthält normalerweise zwei Gamma-Polypeptidketten anstelle von 2 Beta-Polypeptidketten. Dies wird Hämoglobin F (HbF) genannt. Während der Schwangerschaft und besonders unmittelbar nach der Geburt erhöht sich die Synthese der Beta-Kette durch die Gamma-Kette. Das fetale Hämoglobin wird am Ende des ersten Lebensjahres des Kindes fast vollständig durch Hämoglobin A ersetzt. Die Übertragung von fetalem Hämoglobin aus dem Blut der Mutter in das Blut des Fötus wird durch seine Affinität zu Sauerstoff bei niedrigem Partialdruck erleichtert.
Ein Häm (4 Pyrrolringe, die an ein einzelnes Fe 2+ -Atom gebunden sind ) ist mit jedem der vier PPV konjugiert. Die labile Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin erfolgt über Eisen. Wenn es um die maximale Sauerstoffsättigung geht, kann ein einzelnes Hämoglobinmolekül, das 4 Häme enthält, 4 Sauerstoffmoleküle binden.
Hämoglobin wird in einer komplexen Reihe biochemischer Reaktionen synthetisiert. Häm wird in den Mitochondrien und dem Zytosol unreifer Blutzellen gebildet, und Globin wird von Ribosomen im Zytosol synthetisiert. Die Produktion von Hämoglobin beginnt im Proerythroblasten und setzt sich bis zur Differenzierung des reifen roten Blutkörperchens fort. Die Synthese von Hämoglobin erfolgt in den Zellen der roten Blutkörperchenlinie, die sich in den erythropoetischen Organen befindet. Die zum Aufbau von Häm Fe 2+ erforderliche Menge fließt in sie ein, nachdem spezifische Membranrezeptoren an Transferrin gebunden wurden. Letzteres ist ein Plasmaprotein, das Eisen transportiert.
Eigenschaften und Bedeutung von Hämoglobin.
Eigenschaften und Bedeutung von Hämoglobin werden hauptsächlich durch seine Teilnahme am Sauerstofftransport ausgedrückt. Hämoglobin kann folgende Verbindungen bilden:
- oxygemoglobin - eine Verbindung von Hämoglobin mit Sauerstoff;
- Carbaminohämoglobin (Carbemoglobin) - eine Verbindung von Hämoglobin mit Kohlendioxid;
- Carboxygemoglobin - eine Verbindung von Hämoglobin mit Kohlenmonoxid;
- Methämoglobin (Hämoglobin) ist eine Verbindung von Hämoglobin mit Sauerstoff, bei der Eisen eine dritte Wertigkeit aufweist.
Wenn sich Sauerstoff an die Hämedrüse bindet, bildet sich Oxyhämoglobin. In dieser Form wird Sauerstoff an das Gewebe übertragen. Die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff hängt von der Temperatur, dem pH-Wert und der Konzentration von 2,3-Diphosphoglyzerin (2,3-DFG) ab, einem Zwischenprodukt der Glykolyse in roten Blutkörperchen. Sowohl 2,3-DFG als auch H + «konkurrieren» mit Sauerstoff um die Bindung an Hämoglobin, wodurch die Affinität von Sauerstoff zu Hämoglobin reduziert wird. Dies verschiebt die Dissoziationskurve des Oxyhämoglobins nach rechts und erleichtert die Abgabe von Sauerstoff aus dem Oxyhämoglobin an das Gewebe.
Der Transport von Kohlendioxid wird auch mit Hämoglobin durchgeführt. Wichtige Eigenschaften von Hämoglobin sind auch in der Bindung von Hämoglobin an Kohlendioxid offensichtlich. Durch die Bildung einer labilen Carbaminbindung zwischen der Tiefe und dem Kohlendioxid wird eine reversible Carbaminohämoglobin-Verbindung hergestellt. Diese Verbindung ist für den Transport von etwa 27% Kohlendioxid im Blut verantwortlich.
Hämoglobin ist ein wichtiges Puffersystem im Blut, dessen Kapazität etwa das 5-fache der Plasmaproteine übersteigt. Methämoglobin und Carboxyhämoglobin, die wiederum Hämoglobinverbindungen sind, können auch im Blut gefunden werden. Methämoglobin ist eine terminale oxidierte Form von Hämoglobin, bei der Eisen eine dritte Wertigkeit aufweist. Diese Verbindung ist nicht am Transport von Sauerstoff im Körper beteiligt. Es macht etwa 2% der gesamten Menge an Hb im Blut aus.
Carboxygemoglobin ist eine Verbindung von Hämoglobin mit Kohlenmonoxid. Es macht normalerweise etwa 2% der gesamten Menge an Hb im Blut aus. Kohlenmonoxid hat eine etwa 200-mal höhere Affinität für die Bindung an Hämoglobin als Sauerstoff. Carboxygemoglobin ist eine persistente Verbindung und dissoziiert langsam. Die Menge an Carboxygemoglobin steigt bei hoher Sättigung mit Kohlenmonoxid durch die Einwirkung von Gasen aus Verbrennungsmotoren usw. an und ihr Blutgehalt steigt um mehr als 50% an. Dies führt zu Bewusstseinsverlust und sogar zum Tod, da der Sauerstoffzufluss zu den Geweben und hauptsächlich zu den Gehirnzellen abnimmt. Bei Rauchern kann der Carboxygämoglobinspiegel aufgrund des hohen Kohlenmonoxidgehalts im Tabakrauch 20% des gesamten Hämoglobins erreichen. Dies kann zu schweren Schäden am Nerven- und Herz-Kreislauf-System führen.
Konzentration von Hb im Blut.
Der Hb-Gehalt im Blut ist für beide Geschlechter unterschiedlich. Dies sind 140 ± 20 g / l bei Frauen und 160 ± 20 g / l bei Männern. Der Unterschied liegt daran, dass Frauen weniger rote Blutkörperchen haben. Der Hb-Gehalt bei Neugeborenen ist höher als bei Erwachsenen. Im Alter von etwa 10 Jahren entspricht der Hämoglobinspiegel eines Kindes dem eines Erwachsenen. Eine Senkung des Hb-Spiegels im Blut wird als Oligochromämie bezeichnet, und überhöhte Werte werden als Hyperchromämie bezeichnet.
In der klinischen Praxis ist der üblicherweise verwendete Indikator für die Belastung von Hb auf einzelne rote Blutkörperchen der sogenannte durchschnittliche Hb-Gehalt in den roten Blutkörperchen. Im Allgemeinen beträgt sein Mittelwert 29,5 ± 2,5 GP Hb in roten Blutkörperchen und wird nach der Formel berechnet: durchschnittlicher Hb-Gehalt = (Hb im Blut in g / l 10 / Anzahl der roten Blutkörperchen in Millionen / µl) x pg pro Erythrozyten. Bereit für den großen Gewinn? Gehen Sie zu casino Wazamba
